Разработка учебных занятий в средней и высшей школе

Рис.1. Первичная структура белка

Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами. Каталог производителей alibaba пиломатериал орех artwoodbase.ru.

Учитель химии. Следующее выступление посвящено вторичной структуре белка.

Ученик. Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка – белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна.

Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей.

Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде -спирали (рис. 2).

Рис 2. Модель -спирали (вторичная структура белка)

-Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.

Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть. (Демонстрирует сжатие и растяжение спирали.) Исследования ученых показали, что на каждый виток правозакрученной -спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет 0,57 нм (рис. 3).

Рис. 3. Схема витков -спирали

Огромную роль в формировании и поддержании -спиральной конфигурации полипептидной цепи играют водородные связи, возникающие между карбонильной группой С(О) и группой NH полипептидной цепи, расположенными на соседних витках спирали. (Ученик демонстрирует через эпипроектор типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле.) И хотя энергия водородных связей невелика, большое их количество приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего -спиральная конфигурация устойчивая и жесткая.

Степень спирализации полипептидных цепей отличается у разных белков: в гемоглобине, например, 3/4 полипептидных цепей находится в спиральном состоянии, а 1/4 – в растянутом. У рибонуклеазы только 1/5 часть полипептидной цепи спиральна, а остальные 4/5 линейны. Молекулы белков, построенные из полностью спирализованных и полностью линейных полипептидных цепей, встречаются редко.

Учитель химии. О третичной структуре белка следующее сообщение.

Ученик. Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличия в белковой молекуле спиральных и неспиральных участков не дает представления ни об объеме и форме молекулы в целом, ни о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти детали строения белков выясняются при изучении третичной структуры (рис. 4). (Ученик демонстрирует через эпипроектор рисунок третичной структуры белка.)