Педагогика и образование » Исследование возможности реализации обучающей, развивающей и воспитывающей функциий естественнонаучного образования при изучении темы "Белки. Нуклеиновые кислоты" » Разработка учебных занятий в средней и высшей школе

Разработка учебных занятий в средней и высшей школе

Страница 5

Запасные функции. В растениях содержатся запасные белки, являющиеся ценными пищевыми веществами. В организмах животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости.

В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы.

Первичная структура белка – его химическая структура, т.е. последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи данного белка.

Вторичная структура белка – форма полипептидной цепи в пространстве. Установлено, что полипептидные цепи природных белков находятся в скрученном состоянии – в виде спирали. Спиральная структура удерживается водородными связями, возникающими между группами СО и NH аминокислотных остатков соседних витков спирали. Подобная вторичная структура получила название a-спирали. Водородные связи в ней направлены параллельно длинной оси спирали (a-спирали чередуются с аморфными частями). Такое представление является общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет лишь небольшое число белков, например, белок натурального шелка – фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить.

Третичная структура белка – реальная трехмерная конфигурация, которая принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы, солевые мостики из аминогруппы и карбоксила, водородные мостики)

Физические и химические свойства белков

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие – в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок гемоглобина крови).

Химические свойства

1) Подобно аминокислотам, белки проявляют амфотерные свойства. При действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи, образуя соль альбуминат:

2) При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, - свойства оснований. Присутствие белка можно обнаружить рядом цветных реакций. Эти реакции свойственны составным частям белка – аминокислотам или образуемым ими группировкам.

3) Биуретовая реакция (реакция на наличие пептидных связей). Биурет образуется при нагревании мочевины с отщеплением от нее аммиака:

4) Нингидриновая реакция.

Эта реакция характерна для аминогруппы в a-положении. Белки с нингидрином дают синее или фиолетовое окрашивание:

5) Ксантопротеиновая реакция.

Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот. При действии крепкой азотной кислоты на эти аминокислоты происходит нитрование кольца с образованием нитросоединений желтого цвета [48, 49].

2. К белковым веществам относятся ферменты, или энзимы, выполняющие в живом организме функцию катализаторов высокой селективности и при очень мягких условиях. Это избирательное действие обусловлено комплиментарностью структур реагирующего субстрата и фермента — тем, что заряд или выступающая группа на поверхности одного из них отвечает противоположному заряду или полости у другого (принцип «ключа к замку» — см. рис. 12). Вследствие этого молекулы фермента и субстрата настолько сближаются, что резко возрастает эффективность межмолекулярных сил, противостоящих тенденции молекулярно-кинетического движения разъединить взаимодействующие частицы, происходит специфическая адсорбция (образование фермент-субстратного комплекса). Те же силы могут играть существенную роль в самом возникновении структурного соответствия между субстратом и ферментом.

Страницы: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10

Еще по теме:

Методика проведения музыкально-дидактической игры и драматизации на уроке музыки
1 Класс. Музыкальная кисть. Цель игры — развитие музыкально-слуховых представлений музыканта, играющего на инструменте (средний регистр) и ...

Проведение зачетного занятия по рисованию
Тема: «Декоративное рисование по мотивам Дымковской росписи» Программное содержание: - Закрепить навыки рисования элементов дымковской росп ...

Комплекс педагогических условий предупреждения и преодоления асоциального поведения подростков на основе ценностных ориентаций подростков
Определяя комплекс педагогических условий, мы основывались на том, что предмет исследования достаточно сложен, соответственно, предполагает ...

Педагогика как наука


Педагогика как наука

Обучение было и всегда будет, пока живет человечество. Можно сказать, что подготовка молодого поколения к участию в жизни общества путем передачи социального опыта есть неотъемлемая общественная функция во все времена и у всех народов.

Категории

Copyright © 2018 - All Rights Reserved - www.directeducation.ru