Разработка учебных занятий в средней и высшей школе

Молекулярный вес различных белков — от десятка тысяч до нескольких миллионов. В состав живых организмов входит несколько видов белков. При использовании белков в качестве пищи организм перерабатывает их в другие, характерные для него белки. Благодаря наличию реакционноспособных групп в макромолекуле белок часто находится в клетках не в свободном состоянии, а в виде протеидов, т. е. комплексов с другими низкомолекулярными или высокомолекулярными веществами. К таким протеидам относятся нуклеопротеиды, хромопротеиды и др.

По химическому составу белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины, или металлопротеиды), пигмент (хромопротеины, или хромопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклепротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или НК (геномы некоторых вирусов). Состав аминокислот, образующих белки, выражается общей формулой:

,

в которых радикал может содержать различные функциональные группы (R= - SH, OH,- COOH, -NH2) и кольца. a-Аминокислоты в белках ковалентно соединены между собой пептидными связями:

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, содержащих от 2-3 десятков до нескольких сотен аминокислотных остатков каждая.

Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из 2 a-аминокислот образуются пептиды с выделением одной молекулы воды:

Из трех аминокислот образуются трипептиды, из большого числа аминокислот – полипептиды.

Функции, выполняемые белками, распределяются примерно следующим образом.

Структурообразующие функции. Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей. В качестве примера структурного белка – коллаген. К структурным белкам можно отнести также гистоны, функцией которых является организация укладки ДНК в хроматине. Структурные единицы хроматина, нуклеосомы, состоят из октамерного комплекса гистонов, на который навита молекула ДНК (DNA).

Транспортные функции. Наиболее известным транспортным белком является гемоглобин эритроцитов (слева внизу), ответственный за перенос кислорода и диоксида углерода между легкими и тканями. В плазме крови содержатся множество других белков, выполняющих транспортные функции. Так, преальбумин переносит гормоны щитовидной железы — тироксин и трииодтиронин. Ионные каналы и другие интегральные мембранные белки осуществляют транспорт ионов и метаболитов через биомембраны.

Защитные функции. Иммунная система защищает организм от возбудителей болезней и чужеродных веществ. Например, иммуноглобулин G, который на эритроцитах образует комплекс с мембранными гликолипидами.

Регуляторные функции. В биохимических сигнальных цепях белки осуществляют функции сигнальных веществ (гормонов) и гормональных рецепторов. В качестве примера здесь представлен комплекс гормона роста соматотропина с соответствующим рецептором. При этом экстрацеллюлярные домены двух молекул рецептора связывают одну молекулу гормона. Связывание с рецептором активирует цитоплазматические домены комплекса и тем самым обеспечивает дальнейшую передачу сигнала. В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированиые белки (факторы транскрипции). Особенно детально изучено строение и функции белков-активаторов катаболизма и других бактериальных факторов транскрипции.

Катализ. Среди 2000 известных белков наиболее многочисленную группу составляют ферменты. Самые низкомолекулярные из них имеют мол. массу 10-15 кДа. Белки среднего размера, как, например, приведенная на схеме алкогольдегидрогеназа, имеют мол.массу 100-200 кДа. Молекулярная масса высокомолекулярных ферментов, к которым относится глутаминсинтетаза, построенная из 12 мономеров, могут достигать 500 кДа.

Двигательные функции. Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности. Гексамер миозина длиной 150 нм — один из наиболее крупных белков. Нитевидный актин (F-актин) образуется путем полимеризации относительно небольших молекул глобулярного актина (G-актин). Процессом сокращения управляют ассоциированный с F-актином тропомиозин и другие регуляторные белки.